蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要是指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤繞方式.主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角.α-螺旋：每隔3.6個氨基酸殘基,螺旋上升一圈.螺旋沿螺旋體的中心軸每上升一圈相當(dāng)于向上平移0.54mm.螺旋上升時,每個殘基沿軸旋轉(zhuǎn)100°.α-螺旋體中氨基酸殘基側(cè)鏈伸向外側(cè),相鄰的螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵,氫鍵的取向幾乎與中心軸平行.β-折疊：當(dāng)α-角蛋白用熱水或稀堿等方法處理,或用外力拉直,α-角蛋白就轉(zhuǎn)變?yōu)棣?角蛋白,此時α-螺旋被拉長伸展開來,氫鍵被破壞從而形成β-折疊的空間結(jié)構(gòu).在此結(jié)構(gòu)中,肽鏈按層排列,它依靠相鄰的肽鏈上的〉C=O與〉N-H形成的氫鍵以維持其結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性.相鄰的肽鏈可以是平行的,也可以是反平行的.β-轉(zhuǎn)角：蛋白質(zhì)分子的多肽鏈上經(jīng)常出現(xiàn)180°的回折,在這種肽鏈的回折角上就是β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu),它是由第一個氨基酸殘基的〉C=O與第四個氨基酸殘基的〉N-H之間形成氫鍵.