血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運載氧的一種蛋白質(zhì).
人體內(nèi)的血紅蛋白由四個亞基構(gòu)成,分別為兩個α亞基和兩個β亞基,在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài).
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構(gòu)成,肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形,把血紅素分子抱在里面,這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白.血紅素分子是一個具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結(jié)合,珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合,當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時候,有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合,而當(dāng)血紅蛋白載氧的時候,就由氧分子頂替水的位置.
血紅蛋白與氧結(jié)合的過程是一個非常神奇的過程.首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結(jié)合,與氧結(jié)合之后的珠蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,造成整個血紅蛋白結(jié)構(gòu)的變化,這種變化使得第二個氧分子相比于第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結(jié)合,而它的結(jié)合會進(jìn)一步促進(jìn)第三個氧分子的結(jié)合,以此類推直到構(gòu)成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結(jié)合.而在組織內(nèi)釋放氧的過程也是這樣,一個氧分子的離去會刺激另一個的離去,直到完全釋放所有的氧分子,這種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應(yīng).
血紅素分子結(jié)構(gòu)由于協(xié)同效應(yīng),血紅蛋白與氧氣的結(jié)合曲線呈S形,在特定范圍內(nèi)隨著環(huán)境中氧含量的變化,血紅蛋白與氧分子的結(jié)合率有一個劇烈變化的過程,生物體內(nèi)組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側(cè),因而在肺組織,血紅蛋白可以充分地與氧結(jié)合,在體內(nèi)其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子.可是當(dāng)環(huán)境中的氧氣含量很高或者很低的時候,血紅蛋白的氧結(jié)合曲線非常平緩,氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結(jié)合率發(fā)生顯著變化,因此健康人即使呼吸純氧,血液運載氧的能力也不會有顯著的提高,從這個角度講,對健康人而言吸氧的所產(chǎn)生心理暗示要遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于其生理作用.
除了運載氧,血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結(jié)合,結(jié)合的方式也與氧完全一樣,所不同的只是結(jié)合的牢固程度,一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結(jié)合就很難離開,這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理,遇到這種情況可以使用其他與這些物質(zhì)結(jié)合能力更強的物質(zhì)來解毒,比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍(lán)的方法來救治