作為蛋白質(zhì)的轉(zhuǎn)錄因子從功能上分析其結(jié)構(gòu)可包含有不同區(qū)域：①DNA結(jié)合域（DNA binding domain）,多由60-100個(gè)氨基酸殘基組成的幾個(gè)亞區(qū)組成；②轉(zhuǎn)錄激活域（activating domain）,常由30-100氨基酸殘基組成,這結(jié)構(gòu)域有富含酸性氨基酸、富含谷氨酰胺、富含脯氨酸等不同種類,一酸性結(jié)構(gòu)域最多見；③連接區(qū),即連接上兩個(gè)結(jié)構(gòu)域的部分.不與DNA直接結(jié)合的轉(zhuǎn)錄因子沒有DNA結(jié)合域,但能通過轉(zhuǎn)錄激活域直接或間接作用與轉(zhuǎn)錄復(fù)合體而影響轉(zhuǎn)錄效率.
與DNA結(jié)合的轉(zhuǎn)錄因子大多以二聚體形式起作用,與DNA結(jié)合的功能域常見有以幾種：
①螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋（helix-turn-helix,HTH）及 螺旋-環(huán)-螺旋(helix-loop-helix,HLH）
這類結(jié)構(gòu)至少有兩個(gè)α螺旋其間由短肽段形成的轉(zhuǎn)角或環(huán)連接,兩個(gè)這樣的motif結(jié)構(gòu)以二聚體形式相連,距離正好相當(dāng)于DNA一個(gè)螺距(3.4nm）,兩個(gè)α螺旋剛好分別嵌入DNA的深溝.
②鋅指（zinc finger） 其結(jié)構(gòu)如圖 所示,每個(gè)重復(fù)的“指”狀結(jié)構(gòu)約含23個(gè)氨基酸殘基,鋅以4個(gè)配價(jià)鍵與4個(gè)半胱氨酸、或2個(gè)半胱氨酸和2個(gè)組氨酸相結(jié)合.整個(gè)蛋白質(zhì)分子可有2-9個(gè)這樣的鋅指重復(fù)單位.每一個(gè)單位可以其指部伸入DNA雙螺旋的深溝,接觸5個(gè)核苷酸.例如與GC盒結(jié)合的轉(zhuǎn)錄因子SP1中就有連續(xù)的3個(gè)鋅指重復(fù)結(jié)構(gòu).
③堿性-亮氨酸拉鏈（basic leucine zipper,bZIP） 這結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是蛋白質(zhì)分子的肽鏈上每隔6個(gè)氨基酸就有一個(gè)亮氨酸殘基,結(jié)果就導(dǎo)致這些亮氨酸殘基都在α螺旋的同一個(gè)方向出現(xiàn).兩個(gè)相同的結(jié)構(gòu)的兩排亮氨酸殘基就能以疏水鍵結(jié)合成二聚體,這二聚體的另一端的肽段富含堿性氨基酸殘基,借其正電荷與DNA雙螺旋鏈上帶負(fù)電荷的磷酸基團(tuán)結(jié)合.若不形成二聚體則對(duì)DNA的親和結(jié)合力明顯降低.在肝臟、小腸上皮、脂肪細(xì)胞和某些腦細(xì)胞中有稱為C/EBP家族的一大類蛋白質(zhì)能夠與CAAT盒和病毒增強(qiáng)子結(jié)合,其特征就是能形成bZIP二聚體結(jié)構(gòu).