蛋白質(zhì)的變性既有物理變化,也有化學(xué)變化:
蛋白質(zhì)是由多種氨基酸通過肽鍵構(gòu)成的高分子化合物,在蛋白質(zhì)分子中各氨基酸的結(jié)合順序稱為一級(jí)結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)的同一多肽鏈中的氨基和?;g可以形成氫鍵,使得這一多肽鏈具有一定的構(gòu)象,這些稱為蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu);多肽鏈之間又可互相扭曲折疊起來構(gòu)成特定形狀的排列稱為三級(jí)結(jié)構(gòu),三級(jí)結(jié)構(gòu)是與二硫鍵,氫鍵等聯(lián)系著的.變性作用是蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響,改變其分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的作用.一般認(rèn)為蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)有了改變或遭到破壞,都是變性的結(jié)果.能使蛋白質(zhì)變性的化學(xué)方法有加強(qiáng)酸,強(qiáng)堿,重金屬鹽,尿素,乙醇,丙酮等;能使蛋白質(zhì)變性的物理方法有加熱,紫外線照射,劇烈振蕩等.重金屬鹽使蛋白質(zhì)變性,是因?yàn)橹亟饘訇栯x子可以和蛋白質(zhì)中游離的羧基形成不溶性的鹽,在變性過程中有化學(xué)鍵的斷裂和生成,因此是一個(gè)化學(xué)變化.
強(qiáng)酸、強(qiáng)堿使蛋白質(zhì)變性,是因?yàn)閺?qiáng)酸、強(qiáng)堿可以使蛋白質(zhì)中的氫鍵斷裂.也可以和游離的氨基或羧基形成鹽,在變化過程中也有化學(xué)鍵的斷裂和生成,因此,可以看作是一個(gè)化學(xué)變化.
尿素、乙醇、丙酮等,它們可以提供自己的羥基或羰基上的氫或氧去形成氫鍵,從而破壞了蛋白質(zhì)中原有的氫鍵,使蛋白質(zhì)變性.但氫鍵不是化學(xué)鍵,因此在變化過程中沒有化學(xué)鍵的斷裂和生成,所以是一個(gè)物理變化.加熱、紫外線照射,劇烈振蕩等物理方法使蛋白質(zhì)變性,主要是破壞廠蛋白質(zhì)分子中的氫鍵,在變化過程中也沒有化學(xué)鍵的斷裂和生成,沒有新物質(zhì)塵成,因此是物理變化.否則,雞蛋煮熟后就不是蛋白質(zhì)了.
從以上分析可以看出,蛋白質(zhì)的變性既有物理變化,也有化學(xué)變化.但蛋白質(zhì)的變性是很復(fù)雜的,要判斷變性是物理變化還是化學(xué)變化,要視具體情況而定.如果有化學(xué)鍵的斷裂和生成就是化學(xué)變化;如果沒有化學(xué)鍵的斷裂和生成就是物理變化.
天然蛋白質(zhì)的嚴(yán)密結(jié)構(gòu)在某些物理或化學(xué)因素作用下,其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞,從而導(dǎo)致理化性質(zhì)改變和生物學(xué)活性的喪失,如酶失去催化活力,激素喪失活性稱之為蛋白質(zhì)的變性作用(denaturation).變性蛋白質(zhì)只有空間構(gòu)象的破壞,一般認(rèn)為蛋白質(zhì)變性本質(zhì)是次級(jí)鍵,二硫鍵的破壞,并不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化.
變性蛋白質(zhì)和天然蛋白質(zhì)最明顯的區(qū)別是溶解度降低,同時(shí)蛋白質(zhì)的粘度增加,結(jié)晶性破壞,生物學(xué)活性喪失,易被蛋白酶分解.
引起蛋白質(zhì)變性的原因可分為物理和化學(xué)因素兩類.物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等;化學(xué)因素有強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等.在臨床醫(yī)學(xué)上,變性因素常被應(yīng)用于消毒及滅菌.反之,注意防止蛋白質(zhì)變性就能有效地保存蛋白質(zhì)制劑.
變性并非是不可逆的變化,當(dāng)變性程度較輕時(shí),如去除變性因素,有的蛋白質(zhì)仍能恢復(fù)或部分恢復(fù)其原來的構(gòu)象及功能,變性的可逆變化稱為復(fù)性.例如,前述的核糖核酸酶中四對(duì)二硫鍵及其氫鍵.在β巰基乙醇和8M尿素作用下,發(fā)生變性,失去生物學(xué)活性,變性后如經(jīng)過透析去除尿素,β巰基乙醇,并設(shè)法使疏基氧化成二硫鍵,酶蛋白又可恢復(fù)其原來的構(gòu)象,生物學(xué)活性也幾乎全部恢復(fù),此稱變性核糖核酸酶的復(fù)性.
許多蛋白質(zhì)變性時(shí)被破壞嚴(yán)重,不能恢復(fù),稱為不可逆性變性
高溫使蛋白質(zhì)變性的原因是什么
高溫使蛋白質(zhì)變性的原因是什么
生物人氣:318 ℃時(shí)間:2020-02-05 04:01:10
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