必需氨基酸和非必需氨基酸
食物中的蛋白質(zhì)必須經(jīng)過腸胃道消化,分解成氨基酸才能被人體吸收利用,人體對(duì)蛋白質(zhì)的需要實(shí)際就是對(duì)氨基酸的需要.吸收后的氨基酸只有在數(shù)量和種類上都能滿足人體需要身體才能利用它們合成自身的蛋白質(zhì).營養(yǎng)學(xué)上將氨基酸分為必需氨基酸和非必需氨基酸兩類.
必需氨基酸指的是人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要,必須從食物中攝取的氨基酸.對(duì)成人來說,這類氨基酸有8種,包括賴氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸和苯丙氨酸.對(duì)嬰兒來說,組氨酸也是必需氨基酸.
非必需氨基酸并不是說人體不需要這些氨基酸,而是說人體可以自身合成或由其它氨基酸轉(zhuǎn)化而得到,不一定非從食物直接攝取不可.這類氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、絲氨酸和酪氨酸等.有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供給充裕還可以節(jié)省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量.
蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)
蛋白質(zhì)的生物活性不僅決定于蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu),而且與其特定的空間結(jié)構(gòu)密切相關(guān).異常的蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)很可能導(dǎo)致其生物活性的降低、喪失,甚至?xí)?dǎo)致疾病,瘋牛病,Alzheimer's 癥等都是由于蛋白質(zhì)折疊異常引起的疾病.蛋白質(zhì)如何在細(xì)胞內(nèi)正確地折疊?為什么這個(gè)過程有時(shí)會(huì)失敗?過去四十年間關(guān)于蛋白質(zhì)折疊過程的研究集中在當(dāng)變性劑被緩沖液稀釋后變性的蛋白質(zhì)如何再重新折疊這一問題上.但是這樣的體外研究與真正的細(xì)胞內(nèi)情況相去甚遠(yuǎn).強(qiáng)調(diào)活體細(xì)胞內(nèi)的蛋白質(zhì)正常折疊、異常折疊的研究,尤其是折疊催化劑、分子伴侶和大分子的參與是這一領(lǐng)域目前的研究熱點(diǎn).在功能和結(jié)構(gòu)細(xì)節(jié)上闡明關(guān)于蛋白質(zhì)折疊的過程將對(duì)相關(guān)疾病的預(yù)防和治療有重要意義.
肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group）,是肽鍵主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu).是由參于肽鏈形成的氮原子,碳原子和它們的4個(gè)取代成分：羰基氧原子,酰氨氫原子和兩個(gè)相鄰α-碳原子組成的一個(gè)平面單位.
蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)（primary structure）：指蛋白質(zhì)中共價(jià)連接的氨基酸殘基的排列順序.
蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)（protein在蛋白質(zhì)分子中的局布區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列.常見的有二級(jí)結(jié)構(gòu)有α-螺旋和β-折疊.二級(jí)結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的.
蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)（protein tertiary structure）:蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象.三級(jí)結(jié)構(gòu)是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤繞,折疊形成的.三級(jí)結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用,氫鍵,范德華力和鹽鍵維持的.
蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu).實(shí)際上是具有三級(jí)結(jié)構(gòu)多肽（亞基）以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu).
超二級(jí)結(jié)構(gòu)（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質(zhì)中,特別是球蛋白中,經(jīng)常可以看到由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起,彼此相互作用,形成有規(guī)則的,在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體.
結(jié)構(gòu)域（domain）:在蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨(dú)立折疊單元.結(jié)構(gòu)域通常都是幾個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)單元的組合.
二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個(gè)（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價(jià)鍵.二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用.
范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一弱的分子之間的力.當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時(shí),范德華力最強(qiáng).強(qiáng)的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近.
α-螺旋（α-heliv）:蛋白質(zhì)中常見的二級(jí)結(jié)構(gòu),肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu),螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的.每個(gè)氨基酸殘基（第n個(gè)）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個(gè)殘基（第4+n個(gè)）的酰胺氮形成氫鍵.在古典的右手α-螺旋結(jié)構(gòu)中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基,每個(gè)殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
β-折疊（β-sheet）:蛋白質(zhì)中常見的二級(jí)結(jié)構(gòu),是由伸展的多肽鏈組成的.折疊片的構(gòu)象是通過一個(gè)肽鍵的羰基氧和位于同一個(gè)肽鏈的另一個(gè)酰氨氫之間形成的氫鍵維持的.氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈,這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）.
β-轉(zhuǎn)角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級(jí)結(jié)構(gòu),是連接蛋白質(zhì)分子中的二級(jí)結(jié)構(gòu)（α-螺旋和β-折疊）,使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多肽區(qū),一般含有2～16個(gè)氨基酸殘基.含有5個(gè)以上的氨基酸殘基的轉(zhuǎn)角又常稱為環(huán)（loop）.常見的轉(zhuǎn)角含有4個(gè)氨基酸殘基有兩種類型：轉(zhuǎn)角I的特點(diǎn)是：第一個(gè)氨基酸殘基羰基氧與第四個(gè)殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角Ⅱ的第三個(gè)殘基往往是甘氨酸.這兩種轉(zhuǎn)角中的第二個(gè)殘侉大都是脯氨酸.