一般認(rèn)為,驅(qū)動蛋白質(zhì)折疊的主要動力是熵效應(yīng).折疊的結(jié)果是疏水基團(tuán)埋藏在蛋白質(zhì)分子內(nèi)部,親水基團(tuán)暴露在分子表面.在形成分子疏水核心的同時,必然有一部分主鏈埋藏進(jìn)了里面,而主鏈?zhǔn)歉叨扔H水的.這就形成了矛盾.那么,解決這一矛盾的方法就是將處于分子內(nèi)部的親水基團(tuán)用氫鍵中和.正是這種能量中和平衡中,蛋白質(zhì)的主鏈折疊產(chǎn)生由氫鍵維系的有規(guī)則的構(gòu)象,稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu).
常見的結(jié)構(gòu)有這些.
（一）α螺旋
α螺旋式蛋白質(zhì)中最常見‘最典型、含量最豐富的二級結(jié)構(gòu)元件.α螺旋是一種重復(fù)性的結(jié)構(gòu),每圈螺旋占3.6個氨基酸殘基,沿螺旋方向上升0.54nm.殘基的側(cè)鏈伸向外側(cè).相鄰螺圈之間形成氫鍵,氫鍵取向幾乎與螺旋軸平行.
α螺旋本身是一個偶極矩,相當(dāng)于在N末端積累了部分正電荷,在C末端積累了部分負(fù)電荷.
蛋白質(zhì)中幾乎所有的α螺旋都是右手的手性.不過,需要注意,右手α螺旋和左手α螺旋并不是對映體哦.
α螺旋的穩(wěn)定性由R基的電荷性質(zhì)、大小決定.
（二）β折疊片
由局部的協(xié)同性氫鍵形成,稱為β折疊片.
β折疊片也是一種重復(fù)性結(jié)構(gòu),折疊片上的側(cè)鏈都是垂直于折疊片的平面,并交替從平面上下二側(cè)伸出.
折疊片可以有兩種形式,一是平行式,另一種是反向平行式.
在纖維狀蛋白質(zhì)中,主要是反向平行式的β折疊片形式的蛋白質(zhì).
（三）β轉(zhuǎn)角和β突起
自然界中的蛋白質(zhì)多數(shù)是球狀蛋白質(zhì)（注意,不等同于球蛋白）.因此多肽鏈必須具有彎曲、回折和重新定位的能力,以便形成結(jié)實(shí)、球狀的結(jié)構(gòu).
β轉(zhuǎn)角時一種非重復(fù)性的結(jié)構(gòu),間臨蛋白質(zhì)的N-H和O形成氫鍵使得肽鏈發(fā)生彎曲.
目前發(fā)現(xiàn)的β轉(zhuǎn)角多數(shù)都處在蛋白質(zhì)分子的表面,因為在表面改變多肽鏈的方向阻力比較小.
β突起是一種小片的非重復(fù)性結(jié)構(gòu),能單獨(dú)存在,但,大多數(shù)經(jīng)常作為反向平行的β折疊片中的一種不規(guī)則情況而存在.
（四）無規(guī)卷曲
它是泛指那些沒有納入以上三種形式的二級結(jié)構(gòu).
這里,我只說明一點(diǎn),無規(guī)卷曲只是這一大類二級結(jié)構(gòu)的統(tǒng)稱,其本身并不能代表什么,其實(shí),大多數(shù)的無規(guī)卷曲并不是無規(guī)則的,也不是卷曲的.
謝謝!
………………
維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的因素主要有氫鍵、二硫鍵、疏水作用力以及共價鍵.
以上這些結(jié)構(gòu)力都不如離子鍵那么強(qiáng)力,所以,對結(jié)構(gòu)的保持有一定的局限性,這就導(dǎo)致了蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的可變性.
1）可變性的意義
蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)的可變性有多重生物學(xué)意義.首先,蛋白質(zhì)的降解需要先將蛋白質(zhì)的折疊、螺旋打破,形成多肽鏈,才能有利于蛋白酶的催化.第二,絕大多數(shù)酶類都是蛋白質(zhì),在酶活性的調(diào)節(jié)里,有一種調(diào)節(jié)相當(dāng)普遍,通過調(diào)節(jié)分子與酶的作用,改變酶的構(gòu)象,從而導(dǎo)致酶活性的抑制或加強(qiáng),在改變構(gòu)象的過程中,其二級結(jié)構(gòu)的改變是基礎(chǔ).另外,物質(zhì)的主動運(yùn)輸與蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)改變密切相關(guān),肌肉的收縮過程也牽涉到蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的改變,這兩點(diǎn)請參考細(xì)胞生物學(xué)相關(guān)書籍.
2）可變性的內(nèi)容
可變性主要是折疊片、螺旋片之間的相對滑動也轉(zhuǎn)角的角度變化.這些變化都是耗能過程,需要ATP水解提供能量.